天然水蛭素是由65或66个氨基酸残基组成的单链多(duō)肽,分(fēn)子量约為(wèi)7 000,能(néng)在极端的pH和热条件下稳定存在。水蛭素的形状类似蝌蚪,蝌蚪头部是多(duō)肽的N端,富含半胱氨酸(cys),半胱氨酸间相互作用(yòng)形成3个二硫键(Cys6-Cys14,Cys16-Cys28,Cys22-Cys39)。使N末端结构紧密;蝌蚪尾部是含有(yǒu)多(duō)个酸性氨基酸和一个被磺酸化的酪氨酸(Tyr63)的多(duō)肽C末端。凝血酶(thrombin)是血液凝固和止血过程中的中心酶,它不但能(néng)剪切纤维蛋白原,将纤维蛋白原转化為(wèi)纤维蛋白;还能(néng)激活其它的凝固血液的酶类,如凝血因子Ⅴ、Ⅷ、ⅩⅢ和抗凝血酶蛋白C(Fenton,1981)等。凝血酶与大分(fēn)子底物(wù)的相互作用(yòng)取决于三个不同的區(qū)域:催化反应位点的初级结合位C(Magnusen,1971),邻近催化位点的非极性结合位点AB(Brlinr and Shen,1977;Sonder and Fenton,1984)和负责凝血酶与纤维蛋白原专一性作用(yòng)的阴离子结合位点(识别位点)R(Fenton et al.1989;Henriksen and Mann,1988)。水蛭素的N端能(néng)封阻凝血酶的活性位点,其疏水结构域与凝血酶的非极性结合位点(AB)互补,该非极性结合位点靠近凝血酶的催化中心。水蛭素C末端有(yǒu)6个酸性氨酸,能(néng)与带正電(diàn)的凝血酶识别位点形成许多(duō)离子键。N端、C端两个功能(néng)域以协同的方式结合到凝血酶上,在凝血酶的活性部位形成一个帽子,阻止底物(wù)的结合。

為(wèi)了更好地了解水蛭素结构对性能(néng)的影响,人们对于水蛭素的N端、C端和各位点做了大量研究,得出许多(duō)结论,為(wèi)水蛭肽的设计打了坚实的理(lǐ)论基础。各种研究表明水蛭素C末端的10个氨基酸是必需的最小(xiǎo)结构,C末端的最佳大小(xiǎo)至少是12个氨基酸(Hir54-65),在这一序列中每个氨基酸都非常重要。几个疏水残基和酸性残基对于维持水蛭素C末端的功能(néng)非常重要。

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